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¿Dónde corta quimotripsina?
El principal sustrato de la quimotripsina incluye el triptófano, tirosina, fenilalanina y metionina, que son hidrolizados en el carboxilo terminal, es decir corta la cadena de proteínas, en las posiciones donde hay aminoácidos muy grandes como la fenilalanina, tirosina y el triptófano.
¿Qué produce la quimotripsina?
La quimotripsina es una enzima liberada por el páncreas durante la digestión. Si se liberan cantidades más bajas de lo normal, puede significar que el páncreas no está produciendo suficientes enzimas para digerir bien los alimentos. Esto se conoce como insuficiencia pancreática.
¿Cómo se destruye una proteína?
Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan.
¿Cuál es la función de la quimotripsina?
La quimotripsina se encarga de hidrolizar enlaces peptídicos, atacando predominantemente la porción carboxílica de los aminoácidos que poseen grupos laterales aromáticos, es decir, aminoácidos como la tirosina, el triptófano y la fenilalanina.
¿Cuál es el pH de las quimotripsinas?
Generalmente las quimotripsinas son sumamente activas a pH ácidos, aunque aquellas que han sido descritas y purificadas de insectos y de otros animales no vertebrados son estables a pH entre 8 y 11 y sumamente inestables a pH más bajos.
¿Cómo se forma la descomposición de proteínas?
Después de una proteólisis limitada por tripsina para escindir parte del quimotripsinógeno, se forma una combinación de dos moléculas de quimotripsina. Las dos moléculas se activan entre sí y luego pueden catalizar la descomposición de proteínas.
¿Cuáles son los tipos de quimiotripsinógenos?
Del páncreas de animales bovinos se han purificado 2 tipos de quimiotripsinógenos, el A y el B. En el modelo porcino se describió un tercer quimiotripsinógeno, el quimotripsinógeno C. Cada uno de estos tres zimógenos es responsable de la producción de las quimotripsinas A, B y C, respectivamente.